Riboflavin kinaz - Riboflavin kinase
| riboflavin kinaz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Thermoplasma acidophilum'dan riboflavin kinazın kristal yapısı .
| |||||||||
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| EC numarası | 2.7.1.26 | ||||||||
| CAS numarası | 9032-82-0 | ||||||||
| Veritabanları | |||||||||
| IntEnz | IntEnz görünümü | ||||||||
| BRENDA | BRENDA girişi | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme görünümü | ||||||||
| KEGG | KEGG girişi | ||||||||
| MetaCyc | metabolik yol | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB yapıları | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gen ontolojisi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Riboflavin kinaz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 thermotoga maritina'dan fad sentetaza bağlanan flavinin kristal yapısı
| |||||||||
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | Flavokinaz | ||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||
| InterPro | IPR015865 | ||||||||
| SCOP2 | 1mrz / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Riboflavin kinaz | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||||||
| Sembol | Riboflavin kinaz | ||||||||||
| Pfam | PF01687 | ||||||||||
| InterPro | IPR015865 | ||||||||||
| |||||||||||
Gelen enzimoloji , bir bitki riboflavin kinaz ( EC 2.7.1.26 ), bir bir enzim katalize eden kimyasal reaksiyon
- ATP + riboflavin ADP + FMN
Bu durumda, iki alt-tabakalar , bu enzimin olan ATP ve riboflavin iki ise, ürün olan ADP ve FMN .
Riboflavin, onu FMN'ye dönüştüren riboflavin kinazın ( EC 2.7.1.26 ) ve FMN'yi FAD'ye adenile eden FAD sentetazın ( EC 2.7.7.2 ) etkisiyle katalitik olarak aktif kofaktörlere (FAD ve FMN) dönüştürülür . Ökaryotların genellikle iki ayrı enzimi varken, çoğu prokaryotun, her iki durumda da istisnalar olmasına rağmen, her iki katalizi de gerçekleştirebilen tek bir çift işlevli proteini vardır. Ökaryotik tek işlevli riboflavin kinaz iki işlevli prokaryotik enzime ortolog iken , tek işlevli FAD sentetaz prokaryotik karşılığından farklıdır ve bunun yerine PAPS-redüktaz ailesiyle ilişkilidir. İki işlevli enzimin parçası olan bakteriyel FAD sentetaz, nükleotidil transferazlara uzaktan benzerliğe sahiptir ve bu nedenle, FAD sentetazlarının adenililasyon reaksiyonunda rol oynayabilir.
Bu enzim ailesine aittir transferazlar özgü bu transfer eden fosfor-içeren gruplar (olmak, phosphotransferases alıcısı gibi bir alkol grubu ile birlikte). Sistematik adı bu enzim sınıfının olduğu riboflavin 5'-fosfotransferaz: ATP . Bu enzime flavokinaz da denir . Bu enzim riboflavin metabolizmasına katılır .
Bununla birlikte, arkeal riboflavin kinazlar ( EC 2.7.1.161 ) genel olarak, donör nükleotid olarak ATP yerine CTP kullanır ve reaksiyonu katalize eder.
- CTP + riboflavin CDP + FMN
Riboflavin kinaz, hepsi benzer işleve sahip ancak farklı sayıda amino aside sahip diğer bakteri türlerinden de izole edilebilir.
Yapısı
Tam enzim düzenlemesi X-ışını kristalografisi ve NMR ile gözlemlenebilir . Thermoplasma acidophilum'dan izole edilen riboflavin kinaz enzimi 220 amino asit içerir. Bu enzimin yapısı , 2.20 Å çözünürlükte X-ışını kristalografisi belirlenmiştir . İkincil yapısı alfa heliks formunda 69 kalıntı (% 30) ve beta yaprak konformasyonu 60 kalıntı (% 26) içerir . Enzim, 131 ve 133. amino asitlerde bir magnezyum bağlanma bölgesi ve 188 ve 195. amino asitlerde bir Flavin mononükleotit bağlama sahası içerir.
2007'nin sonlarından itibaren, PDB erişim kodları 1N05 , 1N06 , 1N07 , 1N08 , 1NB0 , 1NB9 , 1P4M , 1Q9S , 2P3M , 2VBS , 2VBT , 3CTA , 2VBU ve 2VBV ile bu sınıf enzimler için 14 yapı çözülmüştür .
