Bakteriyelhodopsin - Bacteriorhodopsin
Bacteriorhodopsin'dir tarafından kullanılan bir proteindir Archaea en belirgin bir şekilde, haloarchaea , bir sınıf arasında Euryarchaeota . Bir proton pompası görevi görür ; yani, ışık enerjisini yakalar ve protonları zardan hücre dışına taşımak için kullanır . Ortaya çıkan proton gradyanı daha sonra kimyasal enerjiye dönüştürülür.
İşlev
Bakteriyelhodopsin, bazı haloarchaea'larda, özellikle Halobacterium salinarum'da (önceden syn. H. halobium olarak bilinir) bulunan, ışıkla çalışan bir H + iyon taşıyıcısıdır . Proton-itici gücü, protein tarafından oluşturulan tarafından kullanılan ATP sentaz üretmek için adenozin trifosfat (ATP) . Bakteriorhodopsin eksprese ederek, arke hücreleri bir karbon kaynağının yokluğunda ATP sentezleyebilir.
Yapı
Bakteriyelhodopsin, genellikle "mor zar" olarak bilinen iki boyutlu kristal yamalar halinde bulunan ve arke hücresinin yüzey alanının neredeyse %50'sini kaplayabilen 27 kDa'lık bir integral zar proteinidir . Altıgen kafesin tekrar eden elemanı, her biri diğerine göre 120 derece döndürülmüş üç özdeş protein zincirinden oluşur. Her monomer yedi transmembran alfa sarmalına ve hücre dışı bakan, iki iplikli bir beta sayfasına sahiptir .
Bakteriyodopsin, çeviriden sonra geniş ölçüde modifiye edilen bakteriyo-opsin olarak bilinen bir protein öncüsü olarak sentezlenir . Değişiklikler şunlardır:
- Retiniliden kromoforunu oluşturmak için bir Schiff bazı yoluyla bir retina molekülünün Lys216 kalıntısına kovalent konjugasyonu .
- Bölünmesi ve sinyal peptidi , N-ucundaki ilk 13 amino asit, ve tortu, Gln14 dönüştürülmesi piroglutamat
- C-terminalinde kalıntı Asp262'nin çıkarılması
spektral özellikler
Bakteriyelhodopsin molekülü mordur ve en çok yeşil ışığı emmede etkilidir (500-650 nm dalga boyu aralığında ). Doğal zarda, protein 553 nm'de maksimum absorbansa sahiptir, ancak deterjan eklenmesi trimerik formu bozar , kromoforlar arasında eksiton eşleşmesinde bir kayba yol açar ve sonuç olarak monomerik form maksimum 568 nm absorpsiyona sahiptir.
Bakteriyelhodopsin geniş bir uyarma spektrumuna sahiptir. 700 ve 800 nm arasındaki bir algılama dalga boyu için, 470 nm ve 650 nm (570 nm'de bir tepe ile) arasındaki uyarma dalga boyları için kayda değer bir algılanan emisyona sahiptir. 633 nm'de pompalandığında, emisyon spektrumu 650 nm ile 850 nm arasında kayda değer bir yoğunluğa sahiptir.
mekanizma
Fotosikle genel bakış
Bakteriyelhodopsin, ışıkla çalışan bir proton pompasıdır. Bu bütün-onun izomerleştirme durumunu değiştirir retina moleküldür trans 13 ila cis bir absorbe foton . Çevreleyen protein, kromofor şeklindeki değişikliğe, düzenli bir konformasyonel değişiklikler dizisi (topluca fotosikl olarak bilinir) geçirerek yanıt verir. Konformasyonel değişiklikler değiştiren p k bir değerleri Asp85, Asp96 Schiff baz, N atomu (Lys216) de dahil olmak üzere protein çekirdek, muhafaza edilmiş amino asitleri. Asit ayrışma sabitindeki bu ardışık değişiklikler, kromofor tarafından emilen her bir foton için hücre içi tarafından zarın hücre dışı tarafına bir proton transferiyle sonuçlanır.
Bakteriorhodopsin fotosikl, 'bR' ile gösterilen zemin veya dinlenme durumundan başlayarak dokuz farklı aşamadan oluşur. Ara maddeler tek harflerle tanımlanır ve absorpsiyon spektrumları ile ayırt edilebilir . Dokuz aşama şunlardır:
- bR + foton → K ⇌ L ⇌ M 1 ⇌ M 2 ⇌ M 2 ' ⇌ N ⇌ N' ⇌ O ⇌ bR
Temel durum + foton → K durumu → L durumu
Temel haldeki Bacteriorhodopsin'dir bir fotonu emerek retina değişiklikleri bütün-dan izomerizasyon trans 15- karşı gergin 13 ila cis 15- anti- K halde. İzomerizasyon reaksiyonu hızlıdır ve 1 ps'den daha kısa sürede meydana gelir. Retina, L ara maddesini oluşturmak için daha az gergin bir konformasyon benimser.
L durumu → M 1 durumu
Asp85, Schiff bazı N atomundan bir proton kabul eder. M ise 1 ara madde Schiff bazı ya Asp85 de şarj edilir.
M 1 durumu → M 2 durumu
Schiff bazı, yeni bir protonu kabul etmeye hazırlık olarak, proteinin hücre dışı tarafından sitoplazmik tarafa doğru döner.
M 2 durumu → M 2 ' durumu
Glu204 ve Glu194'ten hücre dışı ortama bir proton salınır.
M 2 ' durumu → N durumu
Retinal Schiff bazı, Asp96'dan bir proton kabul eder. N durumunda hem Asp96 hem de Schiff bazı ücretlendirilir.
N durumu → N' durumu
Asp96, zarın sitoplazmik tarafından bir proton alır ve yüksüz hale gelir.
N' durumu → O durumu
Retina, all- trans durumuna yeniden izomerleşir .
O durumu → temel durum
Asp85, proteinin hücre dışı yüzündeki Glu195 ve Glu205'e bir proton aktarır.
Homologlar ve diğer benzer proteinler
Bakteriyelhodopsin, mikrobiyal rodopsin ailesine aittir . Homologları arasında arkerhodopsinler , ışıkla çalışan klorür pompası halorhodopsin (bunun için kristal yapısı da bilinmektedir) ve channelrhodopsin gibi doğrudan ışıkla aktive olan bazı kanallar bulunur .
Bacteriorhodopsin'dir benzer omurgalı rhodopsins , pigmentler olup, sens ışığı retina . Rodopsinler ayrıca retina içerir; Bununla birlikte, Rodopsinin fonksiyonları ve bakteriyorodopsin farklıdır ve orada sınırlı benzerlik kendi in amino asit dizileri. Hem rodopsin hem de bakteriorhodopsin, 7TM reseptör protein ailesine aittir , ancak rodopsin, G proteinine bağlı bir reseptördür ve bakteriorhodopsin değildir. Elektron kristalografisinin atomik düzeyde bir protein yapısı elde etmek için ilk kullanımında, bakteriorhodopsin yapısı 1990'da çözüldü. Daha sonra , bu proteinler için kristalografik yapılar mevcut olmadan önce G proteinine bağlı reseptör modellerini oluşturmak için bir şablon olarak kullanıldı. . Atomik kuvvet mikroskobu ve Femtosaniye kristalografisi kullanılarak hem mika hem de cam substratlar üzerinde fazlasıyla çalışılmıştır .
Bakteriler, algler ve bitkilerdeki diğer tüm fototrofik sistemler, bakteriorhodopsin yerine klorofil veya bakteriyoklorofil kullanır . Bunlar aynı zamanda bir proton gradyanı üretir, ancak oldukça farklı ve daha dolaylı bir şekilde , birkaç başka proteinden oluşan bir elektron transfer zincirini içerir. Ayrıca klorofiller, "antenler" olarak bilinen diğer pigmentler tarafından ışık enerjisinin yakalanmasına yardımcı olur; bunlar bakteriorhodopsin bazlı sistemlerde mevcut değildir. Fototrofinin bağımsız olarak en az iki kez, bir kez bakterilerde ve bir kez arkelerde evrimleşmesi mümkündür.
Galeri
7 dikey alfa sarmalı arasında retina molekülü olan bakteriyodopsin tek monomeri ( PDB ID: 1X0S). Bir küçük sarmal daha açık mavi, beta sayfası sarıdır.
Ayrıca bakınız
Edebiyat
Dış bağlantılar
- Bakteriyelhodopsin: Ayın Molekülü, David Goodsell, RCSB Protein Veri Bankası
- Protein Bazlı Yapay Retina İmalatı: Mikro Yerçekimi Ortamına Maruz Kaldıktan Sonra Bakteriyodopsinin İşlevi ve Kararlılığının Karakterizasyonu, Nicole Wagner & Jordan Greco