lizin - Lysine

Lizin
L-Lizin - L-Lizin.svg
İskelet formül arasında L -lizin
Lysine-from-xtal-3D-bs-17.png
Lysine-from-xtal-3D-sf.png
İsimler
IUPAC adı
(2 S )-2,6-Diaminoheksanoik asit ( L- lizin) ( 2R )-2,6-Diaminoheksanoik asit ( D- lizin)
Diğer isimler
Lizin, D- lisin, L- lisin, LYS, h-Lys-OH
tanımlayıcılar
3B model ( JSmol )
chebi
CHEMBL
Kimyasal Örümcek
ECHA Bilgi Kartı 100.000.673 Bunu Vikiveri'de düzenleyin
fıçı
ÜNİİ
  • InChI=1S/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10) KontrolY
    Anahtar: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N KontrolY
  • InChI=1/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10)
    Anahtar: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYAY
  • NCCCCC(N)C(=O)O
  • Zwitterion : NCCCCC([NH3+])C(=O)[O-]
  • Protonlanmış zwitterion: [NH3+]CCCCC([NH3+])C(=O)[O-]
Özellikler
6 , H 14 , N 2 O 2
Molar kütle 146.190  g·mol -1
1,5 kg/L
Farmakoloji
B05XB03 ( WHO )
Ek veri sayfası
Kırılma indisi ( n ),
Dielektrik sabitir ), vb.
termodinamik
veriler
Faz davranışı
katı-sıvı-gaz
UV , IR , NMR , MS
Aksi belirtilmediği sürece, veriler standart durumdaki malzemeler için verilmiştir (25 °C [77 °F], 100 kPa'da).
☒n doğrulamak  ( nedir   ?) KontrolY☒n
Bilgi kutusu referansları

Lizin (sembol Lys veya K ), proteinlerin biyosentezinde kullanılan bir a-amino asittir . Bu (halinde olan bir α-amino grup içeren protonlanmış -NH 3 + biyolojik şartlar altında formunda), (protonu giderilmiş -COO olan bir α-karboksilik asit grubu - , ve bir yan zincir lisil (biyolojik şartlar altında formu) (CH 2 ) 4 NH 2 ), bazik , yüklü (fizyolojik pH'da), alifatik amino asit olarak sınıflandırılır . Bu edilir kodlanmış tarafından kodonlara AAA ve AAG. Hemen hemen tüm diğer amino asitler gibi, a-karbon kiraldir ve lisin ya enantiyomeri ya da her ikisinin bir rasemik karışımını ifade edebilir. Bu makalenin amacı doğrultusunda, lizin, a-karbonun S konfigürasyonunda olduğu biyolojik olarak aktif enantiyomer L-lizine atıfta bulunacaktır.

İnsan vücudu lizin sentezleyemez. Öyle insanlarda esas ve diyet alınmalıdır. Lisini sentezleyen organizmalarda, farklı enzimler ve substratlar kullanan ve çeşitli organizmalarda bulunan iki ana biyosentetik yolak , diaminopimelat ve a-aminoadipat yolakları vardır. Lizin katabolizması , en yaygın olanı sakaropin yolu olan birkaç yoldan biriyle gerçekleşir .

Lizin, insanlarda en önemlisi proteinogenez olmak üzere birçok rol oynar , ancak aynı zamanda kolajen polipeptitlerinin çapraz bağlanmasında , temel mineral besinlerin alımında ve yağ asidi metabolizmasında anahtar olan karnitin üretiminde de rol oynar . Lizin ayrıca sıklıkla histon modifikasyonlarında yer alır ve bu nedenle epigenomu etkiler . Ε -amino grubunda genellikle hidrojen bağı ve genel baz olarak katılır kataliz . Ε- amonyum grubudur (NH 3 + ), karboksil (C = OOH'dir) grubuna bağlı olan α-karbon, dördüncü karbona bağlı olduğu.

Çeşitli biyolojik süreçlerdeki önemi nedeniyle, lizin eksikliği, kusurlu bağ dokuları, bozulmuş yağ asidi metabolizması, anemi ve sistemik protein-enerji eksikliği gibi çeşitli hastalık durumlarına yol açabilir. Buna karşılık, etkisiz katabolizmanın neden olduğu aşırı miktarda lizin, ciddi nörolojik bozukluklara neden olabilir .

Lizin ilk olarak Alman biyolojik kimyager Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel tarafından 1889'da sütteki protein kazeinden izole edildi . Ona " lizin " adını verdi . 1902'de Alman kimyagerler Emil Fischer ve Fritz Weigert, lizini sentezleyerek kimyasal yapısını belirlediler.

biyosentez

Lizin biyosentez yolları. L- lizinin de novo biyosentezinden , (A) diaminopimelat yolu ve (B) α‑aminoadipat yolu olmak üzere iki yol sorumludur .

Lizin sentezi için doğada iki yol tanımlanmıştır. Diaminopimelat (DAP) yolu , treonin , metionin ve izolösin sentezinde de yer alan aspartattan türetilen biyosentetik aileye aittir . Oysa α-aminoadipat (AAA) yolunun bir parçası olan glutamat biyosentetik etti.

DAP yolu hem prokaryotlarda hem de bitkilerde bulunur ve ( 4S )-4-hidroksi oluşturmak üzere aspartat türevi, L- aspartat semialdehit ve piruvat arasındaki dihidrodipikolinat sentaz (DHDPS) (EC 4.3.3.7) katalizli yoğunlaştırma reaksiyonu ile başlar. -2,3,4,5-tetrahidro-( 2S )-dipikolinik asit (HTPA). Ürün daha sonra bir indirgenmiş ile dihidrodipikolinat redüktaz (DHDPR) ile (EC 1.3.1.26) NAD (P) H, 2,3,4,5-tetrahydrodipicolinate (THDP) vermek üzere, bir proton verici olarak. Bu noktadan itibaren, asetilaz, aminotransferaz, dehidrojenaz ve süksinilaz yolları olmak üzere dört yol varyasyonu bulunmuştur. Hem asetilaz hem de süksinilaz varyant yolları enzim katalizli dört adım kullanır, aminotransferaz yolu iki enzim kullanır ve dehidrojenaz yolu tek bir enzim kullanır. Bu dört değişken yol, sondan bir önceki ürün olan mezo ‑diaminopimelat oluşumunda birleşir ve bu daha sonra L- lizin üretmek üzere diaminopimelat dekarboksilaz (DAPDC) (EC 4.1.1.20) tarafından katalize edilen tersinmez bir reaksiyonda enzimatik olarak dekarboksilatlanır . DAP yolu, aspartat işlemede yer alan enzimlerin yanı sıra ilk DHDPS katalizli yoğunlaştırma adımında yukarı akış dahil olmak üzere birçok seviyede düzenlenir. Lizin , bu enzimler üzerinde güçlü bir negatif geri besleme döngüsü sağlar ve ardından tüm yolu düzenler.

AAA yolu, L- lizin sentezi için ara AAA yoluyla a-ketoglutarat ve asetil-CoA'nın yoğunlaşmasını içerir . Bu yolun, birkaç maya türünün yanı sıra protistler ve daha yüksek mantarlarda mevcut olduğu gösterilmiştir . Ayrıca Thermus thermophilus ve Pyrococcus horikoshii'de AAA yolunun alternatif bir varyantının bulunduğu ve bu yolun prokaryotlarda başlangıçta önerilenden daha yaygın olarak yayıldığını gösterebileceği bildirilmiştir. Birinci ve hız sınırlayıcı bir adımdır AAA yolunun asetil-CoA ve katalize α-ketoglutarat ile reaksiyonu olmaktadır homocitrate-sentaz (HCS) ara madde homocitryl-CoA vermek üzere (EC 2.3.3.14), hidrolize tarafından homositrat üretmek için aynı enzim . Homocitrate enzimatik olan susuz ile homoaconitase (HAc) elde etmek için (EC 4.2.1.36), sis -homoaconitate . Hac sonra bir ikinci reaksiyonu katalize eden cis- -homoaconitate uğrar rehidrasyon üretmek için homoisocitrate . Ortaya çıkan ürün, α‑ketoadipat verecek şekilde homoizositrat dehidrojenaz (HIDH) (EC 1.1.1.87) tarafından oksidatif dekarboksilasyona tabi tutulur. AAA daha sonra amino donörü olarak glutamat kullanılarak bir piridoksal 5'-fosfat (PLP) -bağımlı aminotransferaz (PLP-AT) (EC 2.6.1.39) yoluyla oluşturulur. Bu noktadan itibaren, AAA yolu [burada bir şey eksik mi? -> en azından bölüm başlığı! ] krallık üzerinde. Mantar olarak AAA her ikisinin de dahil benzersiz bir süreç AAA redüktaz aracılığı ile α-aminoadipat-semialdehit (EC 1.2.1.95) indirgenir adenilasyon bir aktive edilir ve indirgeme phosphopantetheinyl transferaz (AT 2.7.8.7). Semialdehit oluştuğunda, sakaropin redüktaz (EC 1.5.1.10), proton donörü olarak glutamat ve NAD(P)H ile bir kondenzasyon reaksiyonunu katalize eder ve imin , sondan bir önceki ürün olan sakaropini üretmek üzere indirgenir. Mantarlardaki yolun son adımı, sakaropinin sakaropin dehidrojenaz (SDH) (EC 1.5.1.8) tarafından katalize edilen oksidatif deaminasyonunu içerir ve bu da L- lizin ile sonuçlanır . Bazı prokaryotlarda bulunan bir varyant AAA yolunda, AAA ilk önce fosforile edilen ve daha sonra indirgeyici olarak ε-aldehite defosforile edilen N ‑asetil-a-aminoadipat'a dönüştürülür . Daha sonra aldehit olan transamine için N vermek üzere asetilden arındırılır asetil-lizin, L -lizin. Bununla birlikte, bu varyant yolunda yer alan enzimlerin daha fazla doğrulamaya ihtiyacı vardır.

katabolizma

Sakaropin lizin katabolizma yolu. Sakaropin yolu, lizinin katabolizması için en belirgin yoldur.

Tüm amino asitler gibi, lizin katabolizması , diyet lizinin alınmasından veya hücre içi proteinin parçalanmasından başlatılır . Katabolizma ayrıca, serbest lizinin hücre içi konsantrasyonunu kontrol etmek ve aşırı serbest lizinin toksik etkilerini önlemek için sabit bir durumu sürdürmek için bir araç olarak kullanılır . Lizin katabolizmasına dahil olan birkaç yol vardır, ancak en yaygın olarak kullanılanı, hayvanlarda öncelikle karaciğerde (ve eşdeğer organlarda), özellikle mitokondri içinde gerçekleşen sakaropin yoludur . Bu, daha önce açıklanan AAA yolunun tersidir. Hayvanlarda ve bitkilerde sakaropin yolunun ilk iki basamağı, hem lizin-ketoglutarat redüktaz (LKR) (EC 1.5.1.8) hem de SDH aktivitelerine sahip olan bifonksiyonel enzim, a-aminoadipik semialdehit sentaz (AASS) tarafından katalize edilirken, bakteri ve mantar gibi diğer organizmalarda, bu enzimlerin her ikisi de ayrı genler tarafından kodlanır . İlk adım, bir proton donörü olarak görev yapan NAD(P)H ile sakaropin üretmek için a-ketoglutarat varlığında L- lizinin LKR katalizli indirgenmesini içerir . Sakaropin daha sonra AAS ve glutamat üretmek için NAD + varlığında SDH tarafından katalize edilen bir dehidrasyon reaksiyonuna girer . AAS dehidrojenaz (AASD) (EC 1.2.1.31) daha sonra molekülü AAA'ya dehidre eder. Daha sonra, PLP-AT, AAA biyosentez yolununkine ters reaksiyonu katalize ederek AAA'nın a-ketoadipat'a dönüştürülmesine neden olur. Ürün, α‑ketoadipat, glutaril-CoA verecek şekilde NAD + ve koenzim A varlığında dekarboksilatlanır , ancak buna dahil olan enzim henüz tam olarak aydınlatılamamıştır. Bazı kanıtlar, yapısal olarak oksoglutarat dehidrojenaz kompleksinin (OGDHc) E1 alt birimine (EC 1.2.4.2) homolog olan 2-oksoadipat dehidrojenaz kompleksinin (OADHc) dekarboksilasyon reaksiyonundan sorumlu olduğunu göstermektedir. Son olarak, glutaril-CoA, glutaril-CoA dehidrogenaz (EC 1.3.8.6) tarafından oksidatif olarak krotoni-CoA'ya dekarboksilatlanır ; trikarboksilik asit döngüsünde (TCA) yer alan temel bir karbon metaboliti .

Besin değeri

Lizin, insanlarda esansiyel bir amino asittir. İnsan beslenme gereksinimleri , bebeklik döneminde ~60 mg·kg -1 · g −1 ile yetişkinlerde ~30 mg·kg -1 · g -1 arasında değişir . Bu gereksinim, et ve sebze kaynaklarından önerilen gereksinimin çok üzerinde lizin alımıyla batı toplumunda yaygın olarak karşılanır . Vejetaryen diyetlerde, tahıl ürünlerinde et kaynaklarına kıyasla sınırlı miktarda lizin bulunduğundan lizin alımı daha azdır .

Tahıl ürünlerinde sınırlayıcı lizin konsantrasyonu göz önüne alındığında, lizin içeriğinin genetik modifikasyon uygulamaları yoluyla artırılabileceği uzun süredir tahmin edilmektedir . Çoğu zaman bu uygulamalar , DHDPS enziminin lizin geri beslemesine duyarsız ortologlarının dahil edilmesi yoluyla DAP yolunun kasıtlı olarak düzenlenmesini içermiştir. Bu yöntemler, muhtemelen artan serbest lizinin toksik yan etkileri ve TCA döngüsü üzerindeki dolaylı etkiler nedeniyle sınırlı başarı sağlamıştır . Bitkiler, lizin ve diğer amino asitleri bitkinin tohumlarında bulunan tohum depolama proteinleri şeklinde biriktirir ve bu, tahıl bitkilerinin yenilebilir bileşenini temsil eder. Bu, sadece serbest lizini arttırma ihtiyacını değil, aynı zamanda lisini stabil tohum depolama proteinlerinin sentezine yönlendirmeyi ve ardından ekinlerin tüketilebilir bileşeninin besin değerini arttırma ihtiyacını vurgular. Genetik modifikasyon uygulamaları sınırlı bir başarı sağlarken, daha geleneksel seçici yetiştirme teknikleri , önemli bir amino asit olan lizin ve triptofan düzeylerini önemli ölçüde artıran " Kaliteli Protein Mısırı " nın izolasyonuna olanak sağlamıştır . Lizin içeriğindeki bu artış, lizin eksikliği olan zein ile ilişkili tohum depolama proteinlerinin transkripsiyonunu azaltan ve sonuç olarak lizin açısından zengin diğer proteinlerin bolluğunu artıran bir opak-2 mutasyonuna atfedilir . Genellikle, hayvan yemlerinde sınırlayıcı lizin bolluğunun üstesinden gelmek için endüstriyel olarak üretilen lizin eklenir. Endüstriyel süreç, Corynebacterium glutamicum'un fermentatif kültürünü ve ardından lizinin saflaştırılmasını içerir.

Diyet kaynakları

İyi lizin kaynakları, yumurta, et (özellikle kırmızı et, kuzu, domuz ve kümes hayvanları), soya , fasulye ve bezelye, peynir (özellikle Parmesan) ve bazı balıklar ( morina ve sardalye gibi) gibi yüksek proteinli gıdalardır . Lizin, çoğu tahıl tanesinde sınırlayıcı amino asittir (belirli gıda maddelerinde en küçük miktarda bulunan esansiyel amino asit) , ancak çoğu bakliyatta (baklagiller) bol miktarda bulunur . Hem tahıl taneleri hem de baklagiller içeriyorsa, lizin de dahil olmak üzere protein için bir vejetaryen veya düşük hayvansal protein diyeti yeterli olabilir, ancak iki besin grubunun aynı öğünlerde tüketilmesine gerek yoktur.

Bir besinin gram protein başına en az 51 mg lizin içermesi durumunda (proteinin %5.1 lizin olması için) yeterli lizin olduğu kabul edilir. L-lizin HCl, %80,03 L-lizin sağlayan bir diyet takviyesi olarak kullanılır . Bu haliyle, 1 g L-lizin, 1.25 g L-lizin HCl'de bulunur.

biyolojik roller

Lisinin en yaygın rolü proteinogenezdir. Lizin sıklıkla protein yapısında önemli bir rol oynar . Yan zinciri bir ucunda pozitif yüklü bir grup ve omurgaya yakın uzun bir hidrofobik karbon kuyruğu içerdiğinden , lizin biraz amfipatik olarak kabul edilir . Bu nedenle lizin gömülü olarak bulunabilir ve daha yaygın olarak solvent kanallarında ve sulu ortamla etkileşime girebileceği proteinlerin dış yüzeyinde bulunabilir. Lizin, ε-amino grubu sıklıkla bir Schiff bazı oluşturmak için hidrojen bağına , tuz köprülerine ve kovalent etkileşimlere katıldığından protein stabilitesine de katkıda bulunabilir .

Lisinin ikinci büyük rolü , histon modifikasyonu yoluyla epigenetik düzenlemededir . Yaygın olarak histonların çıkıntılı kuyruğunda bulunan lizin kalıntılarını içeren çeşitli kovalent histon modifikasyonları vardır. Modifikasyonlar, genellikle bir ilave ya da ortadan kaldırılması, asetil (CH 3 CO) oluşturan asetillizin veya üç kadar, lisin geri dönen , metil (-CH 3 ) , ubikuitin veya protein yıkımı grubu. Çeşitli modifikasyonlar, genlerin etkinleştirilebildiği veya bastırılabildiği gen düzenlemesi üzerinde aşağı yönde etkilere sahiptir .

Lizinin ayrıca aşağıdakiler dahil olmak üzere diğer biyolojik süreçlerde önemli bir rol oynadığı da belirtilmiştir; bağ dokularının yapısal proteinleri , kalsiyum homeostazı ve yağ asidi metabolizması . Lisinin, kolajen içindeki üç sarmal polipeptit arasındaki çapraz bağlanmaya dahil olduğu ve bunun stabilitesi ve gerilme mukavemeti ile sonuçlandığı gösterilmiştir. Bu mekanizma, lizinin (ve mezo- diaminopimelatın) çapraz bağların oluşumu ve dolayısıyla hücre duvarının stabilitesi için kritik olduğu bakteri hücre duvarlarındaki lizinin rolüne benzer . Bu kavram, potansiyel olarak patojenik genetiği değiştirilmiş bakterilerin istenmeyen salınımını önlemenin bir yolu olarak daha önce araştırılmıştı . Escherichia coli'nin oksotropik bir suşunun ( X 1776) tüm genetik modifikasyon uygulamaları için kullanılabileceği öne sürülmüştür , çünkü suş DAP takviyesi olmadan yaşayamaz ve bu nedenle laboratuvar ortamının dışında yaşayamaz. Lizinin ayrıca kalsiyum bağırsak emilimine ve böbrek tutulmasına dahil olduğu ve dolayısıyla kalsiyum homeostazında rol oynayabileceği öne sürülmüştür . Son olarak, lizinin, yağ asitlerini enerji salınımı için oksitlenebilecekleri mitokondriye taşıyan karnitin için bir öncü olduğu gösterilmiştir . Karnitin, belirli proteinlerin bozunmasının bir ürünü olan trimetillizinden sentezlenir , çünkü bu tür lizin, karnitine dönüştürülmeden önce önce proteinlere dahil edilmeli ve metillenmelidir. Bununla birlikte, memelilerde karnitin birincil kaynağı, lizin dönüşümünden ziyade diyet kaynaklarıdır.

Gelen opsins gibi rodopsin ve görsel opsins (genleri tarafından kodlanan OPN1SW , OPN1MW ve OPN1LW ) retinaldehit formları Schiff bazı korunmuş bir lizin tortusu ile ve ışık etkileşimi retinylidene grubunda sinyal iletimini neden renkli görme (Bkz görsel devri detaylar için).

tartışmalı roller

Lisinin intravenöz veya oral olarak uygulandığında büyüme hormonlarının salınımını önemli ölçüde artırabileceği konusunda uzun bir tartışma olmuştur . Bu, sporcuların antrenman sırasında kas büyümesini teşvik etme aracı olarak lizini kullanmalarına yol açmıştır, ancak bugüne kadar bu lizin uygulamasını destekleyecek önemli bir kanıt bulunamamıştır.

Çünkü herpes simpleks virüsü (HSV) proteinler, enfekte hücrelerden daha lizin arginin zengin ve zayıf olan, lizin takviyeleri bir tedavi olarak denenmiştir. İki amino asit bağırsakta alındığından, böbrekte geri kazanıldığından ve aynı amino asit taşıyıcıları tarafından hücrelere taşındığından , teorik olarak bol miktarda lizin, viral replikasyon için mevcut arginin miktarını sınırlayacaktır. Klinik çalışmalar, profilaktik olarak veya HSV salgınlarının tedavisinde etkililik için iyi kanıtlar sağlamamaktadır . Lisinin HSV'ye karşı bağışıklık tepkilerini iyileştirebileceğine dair ürün iddialarına yanıt olarak, Avrupa Gıda Güvenliği Otoritesi tarafından yapılan bir incelemede neden-sonuç ilişkisine dair hiçbir kanıt bulunamadı. 2011'de yayınlanan aynı incelemede, lizinin kolesterolü düşürebileceği, iştahı artırabileceği, sıradan bir besin dışında herhangi bir rolde protein sentezine katkıda bulunabileceği veya kalsiyum emilimini veya tutulmasını artırabileceği iddialarını destekleyecek hiçbir kanıt bulunamadı.

Hastalıktaki roller

Lisin ile ilgili hastalıklar, lizinin aşağı yönde işlenmesinin, yani proteinlere dahil edilmesinin veya alternatif biyomoleküllere modifikasyonun bir sonucudur. Lisinin kolajen içindeki rolü yukarıda özetlenmiştir, ancak kolajen peptitlerinin çapraz bağlanmasında rol oynayan lizin ve hidroksilizin eksikliği , bağ dokusunun bir hastalık durumuna bağlanmıştır. Karnitin, yağ asidi metabolizmasında yer alan önemli bir lizinden türetilmiş metabolit olduğundan, yeterli karnitin ve lizinden yoksun standart altı bir diyet, kişinin sağlığı üzerinde önemli basamaklı etkilere sahip olabilen karnitin düzeylerinin düşmesine neden olabilir. Lizin de bir rol oynadığı gösterilmiştir anemi lizin alımı üzerine bir etkiye sahip olduğundan şüphelenilen bir şekilde, demir , daha sonra, konsantrasyonu ve ferritin içinde kan plazması . Bununla birlikte, kesin etki mekanizması henüz aydınlatılamamıştır. En yaygın olarak, lizin eksikliği batılı olmayan toplumlarda görülür ve bireyin sağlığı üzerinde derin ve sistemik etkileri olan protein-enerji yetersiz beslenmesi olarak kendini gösterir . Ayrıca lizin katabolizmasından sorumlu enzimlerdeki, yani sakaropin yolunun iki işlevli AASS enzimindeki mutasyonları içeren kalıtsal bir genetik hastalık da vardır . Lizin katabolizması eksikliği nedeniyle, amino asit plazmada birikir ve hastalar , epilepsi , ataksi , spastisite ve psikomotor bozukluk dahil olmak üzere asemptomatik ila ciddi nörolojik bozukluklar olarak ortaya çıkabilen hiperlizinemi geliştirir . Hiperlizineminin klinik önemi, fiziksel veya zihinsel engeller ile hiperlizinemi arasında hiçbir ilişki bulamayan bazı çalışmalarla sahada tartışma konusudur. Buna ek olarak, piridoksin bağımlı epilepsi ( ALDH7A1 geni ), α-ketoadipik ve α- aminoadipik asidüri ( DHTKD1 geni ) ve glutarik asidüri tip 1 ( GCDH ) dahil olmak üzere çeşitli hastalık durumlarında lizin metabolizması ile ilgili genlerdeki mutasyonlar suçlanmıştır. gen ).

Hiperlizinüri, idrarda yüksek miktarda lizin ile işaretlenir. Genellikle, lizinin parçalanmasında rol oynayan bir proteinin genetik bir mutasyon nedeniyle işlevsel olmadığı bir metabolik hastalıktan kaynaklanır. Ayrıca renal tübüler transportun başarısızlığına bağlı olarak da ortaya çıkabilir .

Hayvan yemlerinde lizin kullanımı

Hayvan yemi için lizin üretimi, 2009 yılında yaklaşık 700.000 tona ulaşan ve 1.22 milyar Euro'nun üzerinde bir piyasa değerine ulaşan büyük bir küresel endüstridir. Lizin, et üretimi için domuz ve tavuk gibi belirli hayvanların büyümesini optimize ederken sınırlayıcı bir amino asit olduğu için hayvan yemi için önemli bir katkı maddesidir. Lizin takviyesi, yüksek büyüme oranlarını korurken ve nitrojen atılımından kaynaklanan kirliliği sınırlarken, daha düşük maliyetli bitki proteininin (örneğin soya yerine mısır) kullanımına izin verir . Bununla birlikte, mısır kümes hayvanları ve domuzlar için yem olarak kullanıldığında, fosfat kirliliği önemli bir çevresel maliyettir.

Lizin, esas olarak şekerden oluşan bir bazdan mikrobiyal fermantasyon yoluyla endüstriyel olarak üretilir. Genetik mühendisliği araştırmaları, üretim verimliliğini artırmak ve lizinin diğer substratlardan yapılmasına izin vermek için aktif olarak bakteri suşlarını takip ediyor.

popüler kültürde

1993 tarihli Jurassic Park filmi ( aynı adı taşıyan 1990 tarihli Michael Crichton romanından uyarlanmıştır ) , lizin üretememeleri için genetiği değiştirilmiş dinozorları konu alır ; bu, tasarlanmış oksotrofinin bir örneğidir . Bu, "lizin beklenmedik durumu" olarak biliniyordu ve klonlanmış dinozorların parkın dışında hayatta kalmasını engellemesi ve onları parkın veteriner personeli tarafından sağlanan lizin takviyelerine bağımlı olmaya zorlaması gerekiyordu. Gerçekte, hiçbir hayvan lizin üretemez (bu esansiyel bir amino asittir ).

1996'da lizin , Amerika Birleşik Devletleri tarihindeki en büyük fiyat sabitleme davasının odak noktası oldu . Archer Daniels Midland Şirket ABD $ 100 milyon ceza ödedi ve kendi yöneticilerin üç hapis cezası mahkum ve servis. Fiyat sabitleme davasında ayrıca iki Japon firması ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) ve bir Güney Kore firması (Sewon) suçlu bulundu . Lizinin fiyatını belirleyen komplocuların gizli video kayıtları, çevrimiçi olarak veya ABD Adalet Bakanlığı, Antitröst Birimi'nden video istenerek bulunabilir. Bu dava, The Informant filminin temelini oluşturdu ! , ve aynı isimde bir kitap .

Referanslar

Bu makale, CC BY 4.0 lisansı ( 2018 ) ( inceleme raporları ) kapsamında aşağıdaki kaynaktan uyarlanmıştır : Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 Haziran 2018). "Lizin: biyosentez, katabolizma ve roller" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347/WJS/2018.004 . ISSN  2470-6345 . Vikiveri  Q55120301 .