Isı şoku proteini - Heat shock protein

Isı şok proteinleri ( HSP ), stresli koşullara maruz kalmaya yanıt olarak hücreler tarafından üretilen bir protein ailesidir . İlk olarak ısı şoku ile ilgili olarak tanımlanmışlardır , ancak şimdi soğuğa maruz kalma, UV ışığı ve yara iyileşmesi veya doku yeniden şekillenmesi dahil olmak üzere diğer stresler sırasında da ifade edildiği bilinmektedir. Bu grubun birçok üyesi, doğru katlanmayı sağlamak için yeni proteinleri stabilize ederek veya hücre stresinden zarar görmüş proteinlerin yeniden katlanmasına yardımcı olarak şaperon işlevlerini yerine getirir . İfadedeki bu artış, transkripsiyonel olarak düzenlenir. Isı şoku proteinlerinin dramatik yukarı regülasyonu , ısı şoku tepkisinin önemli bir parçasıdır ve esas olarak ısı şoku faktörü (HSF) tarafından indüklenir . HSPler gelen hemen hemen bütün canlı organizmalarda bulunan bakteriler için insanlarda .

Isı şoku proteinleri moleküler ağırlıklarına göre adlandırılır. Örneğin, Hsp60 , Hsp70 ve Hsp90 (en çok çalışılan HSP'ler) , sırasıyla 60, 70 ve 90 kilodalton boyutunda ısı şoku protein ailelerine atıfta bulunur . Proteinleri parçalanmak üzere işaretleyen 8 kilodaltonluk küçük protein ubiquitin , aynı zamanda bir ısı şoku proteininin özelliklerine de sahiptir. Yaklaşık 80 amino asit alfa kristalinin korunmuş bir protein bağlama alanı, küçük ısı şoku proteinleri (sHSP) olarak bilinir.

keşif

Hızlı ısıyla sertleşmenin, hücrelerin ölümcül olmayan yüksek sıcaklığa kısa bir süre maruz bırakılmasıyla sağlanabileceği ve bu da daha sonraki ve daha şiddetli sıcaklıklardan koruma sağladığı bilinmektedir. 1962'de İtalyan genetikçi Ferruccio Ritossa , ısı ve metabolik ayırıcı 2,4-dinitrofenolün , Drosophila'nın kromozomlarında karakteristik bir " puf " paterni indüklediğini bildirdi . Bu keşif sonunda, ifadesi bu şişkinliği temsil eden ısı şoku proteinlerinin (HSP) veya stres proteinlerinin tanımlanmasına yol açtı. Isı şoku gibi streslerin ardından Drosophila hücrelerinde seçilen proteinlerin artan sentezi ilk olarak 1974'te rapor edildi. 1974'te Tissieres, Mitchell ve Tracy, ısı şokunun az sayıda protein üretimini indüklediğini ve diğerlerinin çoğunun üretimini engellediğini keşfetti. Bu ilk biyokimyasal bulgu, ısı şokunun indüksiyonu ve biyolojik rolü hakkında çok sayıda çalışmaya yol açtı. Isı şoku proteinleri genellikle ısı stresinden zarar gören proteinlerin yeniden katlanmasında şaperonlar olarak işlev görür . Bakterilerden insanlara kadar incelenen tüm türlerde ısı şoku proteinlerinin bulunması , bunların çok erken evrimleştiklerini ve önemli bir işleve sahip olduklarını düşündürmektedir.

İşlev

Marvin et al. sHSP'ler bağımsız olarak sadece ısı şoku tepkisinde değil, aynı zamanda memelilerin, teleost balıkların ve bazı alt vertebral genomların embriyonik veya yavru evrelerinde gelişimsel rollere sahiptir. hspb1 (HSP27), stres sırasında ve zebra balıklarında embriyo, somitler, orta-arka beyin, kalp ve lens gelişimi sırasında ifade edilir. Alfa kristalini kodlayan hspb4 geninin ifadesi, ısı şokuna yanıt olarak lenste önemli ölçüde artar.

Streste yukarı regülasyon

Yüksek düzeyde ısı şoku proteinlerinin üretimi, enfeksiyon , iltihaplanma , egzersiz, hücrenin zararlı maddelere ( diğerlerinin yanı sıra etanol , arsenik ve eser metaller ) maruz kalması gibi farklı çevresel stres koşullarına maruz kalma ile de tetiklenebilir. , ultraviyole ışık, açlık , hipoksi ( oksijen yoksunluğu), azot eksikliği (bitkilerde) veya su yoksunluğu. Sonuç olarak, ısı şoku proteinleri aynı zamanda stres proteinleri olarak da adlandırılır ve bunların upregülasyonu bazen daha genel olarak stres yanıtının bir parçası olarak tanımlanır .

Isı şokunun (veya diğer çevresel stresörlerin) ısı şoku faktörünü harekete geçirme mekanizması bakterilerde belirlenmiştir. Isı stresi sırasında, dış zar proteinleri (OMP'ler) katlanmaz ve dış zara doğru şekilde yerleştirilemez. Periplazmik boşlukta birikir . Bu OMP'ler , sinyali zardan sigmaE transkripsiyon faktörüne ileten bir iç zar proteazı olan DegS tarafından saptanır . Bununla birlikte, bazı çalışmalar, hasarlı veya anormal proteinlerdeki bir artışın HSP'leri harekete geçirdiğini ileri sürmektedir.

Bazı bakteriyel ısı şoku proteinleri , FourU termometresi , ROSE elementi ve Hsp90 cis-düzenleyici element gibi RNA termometrelerini içeren bir mekanizma vasıtasıyla yukarı doğru düzenlenir .

Petersen ve Mitchell içinde tespit D melanogaster indükler şok ısı hafif bir ısı şoku ön işlem gen ekspresyonunu esas etkilemektedir (ve büyük ölçüde, bir sonraki daha yüksek bir sıcaklıkta bir ısı şokundan sonra hayatta kalmasına katkıda bulunur) çeviri bölgesinin mesajcı RNA değil RNA'nın transkripsiyonunu . Isı şoku proteinleri ayrıca , ısı şoku yokluğunda uzun süreli soğuğa maruz kalmanın ardından iyileşme sırasında D. melanogaster'da sentezlenir . Daha sonraki ısı şokundan ölüme karşı koruyan aynı türden hafif bir ısı şoku ön muamelesi de soğuğa maruz kalmanın ölümünü önler.

refakatçi rolü

Birkaç ısı şoku proteini , diğer proteinler için hücre içi şaperonlar olarak işlev görür . Uygun protein konformasyonunun (şeklinin) kurulmasına ve istenmeyen protein agregasyonunun önlenmesine yardımcı olmak ve katlamak gibi protein-protein etkileşimlerinde önemli bir rol oynarlar . HSP'ler, kısmen katlanmamış proteinleri stabilize etmeye yardımcı olarak, proteinlerin hücre içindeki zarlar boyunca taşınmasına yardımcı olur.

HSP ailesinin bazı üyeleri, protein bakımındaki temel rolleri nedeniyle tüm organizmalarda düşük ila orta düzeylerde eksprese edilir .

Yönetmek

Isı şoku proteinleri ayrıca stresli olmayan koşullar altında da meydana gelir, sadece hücrenin proteinlerini "izler". "İzleyici" olarak rollerinin bazı örnekleri, eski proteinleri hücrenin "geri dönüşüm kutusuna" ( proteazom ) taşımaları ve yeni sentezlenen proteinlerin düzgün bir şekilde katlanmasına yardımcı olmalarıdır.

Bu faaliyetler, "hücresel stres yanıtı" veya "ısı şoku yanıtı" olarak adlandırılan hücrenin kendi onarım sisteminin bir parçasıdır.

Son zamanlarda, LDM-MED makinesinin kullanımıyla gösterildiği gibi, HSP'ler ile çift frekanslı ultrason arasında bir korelasyon olduğunu öne süren birkaç çalışma bulunmaktadır.

Isı şoku proteinleri , kendi üzerlerindeki yavaş proteolitik etki nedeniyle diğer proteinlere göre kendi kendine bozunmaya daha yatkın görünmektedir .

kardiyovasküler

Isı şoku proteinlerinin önemli bir kardiyovasküler role hizmet ettiği görülmektedir. Hsp90, hsp84 , hsp70, hsp27 , hsp20 ve alfa B kristalinin hepsinin kardiyovasküler sistemde rolleri olduğu bildirilmiştir.

Hsp90 hem endotelyal nitrik oksit sentazı hem de çözünür guanilat siklazı bağlar ve bu da vasküler gevşemede rol oynar.

Krief et al. hspb7'yi (cvHSP - kardiyovasküler Isı şoku proteini) kardiyak ısı şoku proteini olarak adlandırdı. Gata4, kardiyak morfogenezden sorumlu temel bir gendir. Ayrıca hspb7 ve hspb12'nin gen ekspresyonunu da düzenler. Gata4 tükenmesi, hspb7 ve hspb12'nin transkript seviyelerinin düşmesine neden olabilir ve bu, Gabriel ve diğerleri tarafından gözlemlendiği gibi zebra balığı embriyolarında kardiyak miyopatilere neden olabilir.

hspb7 ayrıca zebra balıklarında kalbin sol-sağ asimetrisinin düzenlenmesinden sorumlu olan Kupffer veziküllerinin aşağı regülasyonunda da görev yapar. hspb7 ile birlikte hspb12, kardiyak lateralitenin belirlenmesinde rol oynar. Nitrik oksit hücre sinyal yolunun bir kinazı olan protein kinaz G , küçük bir ısı şoku proteini olan hsp20'yi fosforile eder. Hsp20 fosforilasyonu, düz kas gevşemesi ile iyi ilişkilidir ve sürece dahil olan önemli bir fosfoproteindir. Hsp20, gelişim sırasında düz kas fenotipinin gelişiminde önemli görünmektedir. Hsp20 ayrıca trombosit agregasyonunun, kardiyak miyosit fonksiyonunun ve iskemik hasar sonrası apoptozun önlenmesinde ve iskelet kası fonksiyonunun ve kas insülin tepkisinin önlenmesinde önemli bir rol oynar.

Hsp27, kadınların kasılmaları sırasında önemli bir fosfoproteindir. Hsp27, küçük kas göçlerinde işlev görür ve ayrılmaz bir rol oynar gibi görünmektedir.

bağışıklık

Isı şoku proteinlerinin bağışıklıktaki işlevi, sadece bütün proteinleri değil, aynı zamanda peptitleri de bağlama yeteneklerine dayanır. Bu etkileşimin afinitesi ve özgüllüğü tipik olarak düşüktür.

Bu HSP en azından bir kısmı bu yeteneği, esas olarak sahip olduğu, gösterilen hsp70 , HSP90 , gp96 ve calreticulin ve bunların peptid-bağlanma bölgeleri tespit edilmiştir. gp96 durumunda , peptit bağlama yeri bulunmuş olmasına rağmen, peptitleri in vivo bağlayıp bağlayamayacağı açık değildir . Ancak gp96 bağışıklık fonksiyonu peptitten bağımsız olabilir, çünkü TLR veya integrinler gibi birçok bağışıklık reseptörünün uygun şekilde katlanmasında rol oynar .

Bunun dışında, HSP'ler bağışıklık reseptörlerini uyarabilir ve pro-inflamatuar sinyal yollarında yer alan proteinlerin uygun şekilde katlanmasında önemlidir.

Antijen sunumunda işlev

HSP'ler, antijen sunum yollarının vazgeçilmez bileşenleridir - klasik olanlar ve ayrıca çapraz sunum ve otofaji .

MHCI sunumu

Bu yol HSP'lerin basitleştirilmiş görünümünde genellikle söz değildir: antijenik peptidler oluşturulur proteazom nakledilir, ER proteini taşıyıcı ile TAP üzerine ve yüklü MHCI sonra geçer, salgılama yolundan plazma membranı üzerinde.

Ancak HSP'ler, katlanmamış proteinlerin proteazoma ve üretilen peptitlerin MHCI'ye transferinde önemli bir rol oynar . Hsp90 , proteazom ile birleşebilir ve üretilen peptitleri devralabilir. Daha sonra, bu ile ilişkilendirebilir hsp70 daha fazla peptid sürebilir, TAP . TAP'tan geçtikten sonra, bir ER şaperonları önem kazanır - kalretikülin peptitleri bağlar ve gp96 ile birlikte MHCI için peptit yükleme kompleksi oluşturur.

Peptidlerle bu geçiş önemlidir, çünkü HSP'ler, aksi takdirde sudaki sitozolde sorun yaratacak olan peptidlerdeki hidrofobik kalıntıları koruyabilir. Ayrıca peptitlerin basit difüzyonu da çok etkisiz olacaktır.

MHCII sunumu

MHCII sunumunda, HSP'ler, klatrin bağımlı endositozda yer alır . Ayrıca HSP'ler hücre dışı olduklarında, çapraz sunulanlardan nasıl ayırt edildikleri bilinmemekle birlikte, ilişkili peptitlerini MHCII yoluna yönlendirebilirler (aşağıya bakınız).

otofaji

HSP'ler, protein agregatları çift zarla çevrelendiğinde ve daha sonra bozunduğunda klasik makrootofajide yer alır. Ayrıca, sitozolik proteinlerin lizozomlara girmesini sağladıklarında, "şaperon aracılı otofaji" adı verilen özel otofaji tipinde yer alırlar.

Çapraz sunum

HSP'ler hücre dışı olduklarında, dendritik hücreler (DC) üzerindeki spesifik reseptörlere bağlanabilir ve taşınan peptitlerinin çapraz sunumunu teşvik edebilirler. Bu durumda en önemli reseptörler , başlıca SRECI ve LOX-1 olmak üzere çöpçü reseptörlerdir . CD91 çöpçü reseptörü, daha önce ortak HSP reseptörü olarak önerilmiştir. Ancak DC türlerinin çoğunluğu CD91'i ilgili miktarlarda eksprese etmediği ve birçok HSP'nin bağlama kapasitesi kanıtlanmadığı için şimdi bunun önemi tartışmalıdır. Bazı çöpçü reseptörlerin uyarılması, immünosupresyona bile neden olabilir, bu SRA için geçerlidir.

LOX-1 ve SRECI, uyarıldığında ilişkili peptitleriyle birlikte HSP'leri çapraz sunuma yönlendirir. LOX-1 bağlandığı esas hsp60 ve hsp70 . Bu bağlar, çünkü SRECI artık ortak ısı-şok protein reseptörü tarafından kabul edilir Hsp60 , HSP70 , HSP90 , hsp110, gp96 ve GRP170 .

Bu tür çapraz sunumun önemi, özellikle tümör immüno-gözetiminde yüksektir . HSP sayesinde bağlı peptit, dendritik hücre kompartımanlarında bozulmaya karşı korunur ve çapraz sunumun etkinliği daha yüksektir. Ayrıca HSP-peptid kompleksinin içselleştirilmesi, çözünür antijenlerin içselleştirilmesinden daha etkilidir. Tümör hücreleri genellikle sadece birkaç neo-antijeni eksprese eder, bunlar bağışıklık sistemi tarafından hedeflenebilir ve ayrıca tüm tümör hücreleri bunları eksprese etmez. Bu nedenle, tümör antijenlerinin miktarı sınırlıdır ve güçlü bağışıklık tepkisi oluşturmak için yüksek çapraz sunum verimliliği gereklidir.

Hsp70 ve hsp90 ayrıca antijenlerin endozomdan sitozole geçmesine yardımcı oldukları sitozolik çapraz sunum yolunda hücre içi olarak yer alır.

Hasarla ilişkili moleküler modeller olarak ısı şoku proteinleri

Hücre dışı ısı şoku proteinleri, bağışıklık tarafından hasarla ilişkili moleküler modeller (DAMP'ler) olarak algılanabilir . TLR2 veya TLR4 gibi örüntü tanıma reseptörleri ile etkileşime girebilir ve ortak stimülasyon moleküllerinin (CD80, CD86, CD40), MHC moleküllerinin ve proinflamatuar ve Thl sitokinlerin yukarı regülasyonu yoluyla antijen sunan hücreleri aktive edebilirler .

Isı şoku proteinleri, TLR'lerle birleşebilen veya MAPK veya NF- kB gibi proinflamatuar hücre içi yolları aktive edebilen çöpçü reseptörler aracılığıyla da sinyal verebilir . Bağışıklık tepkisini aşağı regüle eden SRA hariç.

Isı şoku proteinleri hücre dışı alana nasıl girer?

Isı şoku proteinleri, proteinleri endoplazmik retikuluma yönlendiren lider peptitlere sahip olmadıkları için, kanonik olmayan salgı yolu veya lidersiz yol ile bağışıklık hücrelerinden veya tümör hücrelerinden salgılanabilir. Kurallı olmayan salgılama oluşur birine benzer olabilir IL-1 b ve stres koşulları ile indüklenir.

Diğer bir olasılık, hücre nekrozu sırasında HSP'lerin salınması veya eksozomlarda HSP'lerin salgılanmasıdır . Apoptotik hücre ölümünün özel türleri sırasında (örneğin bazı kemoterapötikler tarafından indüklenir ), HSP'ler plazma zarının hücre dışı tarafında da görünebilir.

HSP'nin peptitini hücre dışı boşlukta ne kadar süre tutabileceği konusunda bir tartışma vardır, en azından hsp70 için peptitli kompleks oldukça stabildir.

Hücre dışı HSP'lerin rolü çeşitli olabilir. HSP'lerin bağışıklık sistemini uyaracağı veya bağışıklığı bastıracağı doku bağlamına çok bağlıdır. Antijen sunan hücrelere bağlı olarak Th17 , Th1 , Th2 veya Treg yanıtlarını teşvik edebilirler .

Sonuç olarak, ısı şoku proteinlerinin klinik kullanımı hem kanser tedavisinde (bağışıklık tepkisini artırma) hem de otoimmün hastalıkların tedavisinde ( bağışıklığın baskılanması) olmaktadır.

Lens

Alfa kristalin ( α4-kristalin ) veya hspb4, Zebra balığı embriyosundaki gelişim aşamalarındaki ısı şokuna yanıt olarak ifade edildiği için, Zebra Balığı'nda lens gelişiminde rol oynar.

Klinik önemi

Isı şok faktörü 1 (HSF1), Hsp70 protein ekspresyonunun genel bakımında ve düzenlenmesinde rol oynayan bir transkripsiyon faktörüdür. Son zamanlarda HSF1'in güçlü bir çok yönlü karsinojenez değiştiricisi olduğu keşfedildi . HSF1 knockout farelerde önemli ölçüde topikal uygulama sonrası cilt tümör insidansı azalma göstermektedir DMBA (7,12- d ı m etil b enz bir nthracene), bir mutajen . Ayrıca, güçlü bir RNA HSF1 inhibisyonu aptameri zayıflatan mitojenik (MAPK) sinyal ve indükler kanser hücresi apoptoz .

Uygulamalar

kanser aşıları

Sunumdaki rolleri göz önüne alındığında, HSP'ler bir aşıya yanıtı artırmada immünolojik adjuvanlar (DAMPS) olarak faydalıdır . Ayrıca, bazı araştırmacılar, HSP'lerin ölü malign hücrelerden protein parçalarının bağlanmasında ve bunları bağışıklık sistemine sunmasında rol oynayabileceğini tahmin ediyor. Bu nedenle, HSP'ler kanser aşılarının etkinliğini arttırmak için faydalı olabilir.

Ayrıca tümör hücrelerinden izole edilmiş HSP'ler, kendi başlarına spesifik bir anti-tümör aşısı olarak hareket edebilirler. Tümör hücreleri, mutasyona uğramış ve aşırı eksprese edilmiş onkogenlere refakat etmeleri gerektiğinden çok sayıda HSP eksprese eder , tümör hücreleri de kalıcı bir stres altındadır. HSP'leri bir tümörden izole ettiğimizde, HSP'ler tarafından bağlanan peptit repertuarı bir şekilde bu belirli tümör hücrelerinin parmak izidir. Bu tür HSP'lerin hastaya geri uygulanması daha sonra bağışıklık sistemini uyarır (etkili antijen sunumunu teşvik eder ve DAMP olarak hareket eder) spesifik olarak tümöre karşı ve tümör gerilemesine yol açar. Bu bağışıklama , farklı bir tümöre karşı işlevsel değildir. gp96 ve hsp70 için klinik çalışmalarda otolog bir şekilde kullanılmıştır , ancak in vitro bu, bağışıklıkla ilgili tüm HSP'ler için çalışır.

antikanser terapötikleri

Hücre içi ısı şoku proteinleri kanserli hücrelerde yüksek oranda eksprese edilir ve mutasyona uğramış ve aşırı eksprese edilmiş onkogenlerin mevcudiyeti nedeniyle bu hücre tiplerinin hayatta kalması için esastır. Birçok HSP ayrıca tümörlerde istila ve metastaz oluşumunu teşvik edebilir, apoptozu bloke edebilir veya kanser önleyici ilaçlara karşı direnci teşvik edebilir. Bu nedenle , HSP'lerin küçük molekül inhibitörleri , özellikle Hsp90 , antikanser ajanları olarak umut vaat etmektedir. Güçlü Hsp90 inhibitörü 17-AAG , çeşitli kanser türlerinin tedavisi için klinik deneylerdeydi , ancak etkinlikle ilgisi olmayan çeşitli nedenlerle Aşama 3'e geçmedi. kucuk hucreli olmayan akciger kanseri.

Otoimmünite tedavisi

DAMP'ler gibi davranan HSP'ler , hücre dışı olarak, romatoid artrit veya sistemik lupus eritematozus gibi hastalıklara yol açan otoimmün reaksiyonları teşvik edebilir . Bununla birlikte, bazı HSP'lerin hastalara uygulanmasının, bağışıklık toleransını indükleyebildiği ve otoimmün hastalıkları tedavi edebildiği bulunmuştur . Altta yatan mekanizma bilinmemektedir. HSP'ler (özellikle hsp60 ve hsp70) klinik çalışmalarda romatoid artrit ve tip I diyabet tedavisinde kullanılmaktadır .

Hsp90 inhibitörleri, otoimmünite için başka bir olası tedavidir, çünkü hsp90, birçok proinflamatuar proteinin ( PI3K , MAPK ve NF- kB kaskadlarının bileşenleri) uygun şekilde katlanması için gereklidir .

Tarımsal

Araştırmacılar ayrıca, çiftçilik için kuraklık ve kötü toprak koşullarını ele almayı umarak, HSP'lerin melezleştirilmiş bitkilere stres toleransı vermedeki rolünü araştırıyorlar. Kuraklığa karşı toleranslı ve kuraklığa duyarlı sorgum çeşitlerinin yaprak ve kökünde çeşitli HSP'lerin farklı şekilde ifade edildiği gösterilmiştir.

sınıflandırma

: Beş korunmuş sınıflara aittir şaperon aktiviteye sahip olan ana ısı-şok proteinleri HSP33 , HSP60 , HSP70 / HSP110, HSP90 , HSP100 ve küçük ısı şok proteinleri ( sHSPs ). İnsan HSP genleri için standart bir isimlendirme mevcuttur.

Yaklaşık moleküler ağırlık

( kDa )

prokaryotik proteinler ökaryotik proteinler İşlev
10 kDa groES Hsp10 (HSPD) Hsp60'ın ko-faktörü
20–30 kDa GrpE İnsanlarda: GRPE1 , GRPE2 DnaK/Hsp70'in kofaktörü, yalnızca bakteriyel veya mitokondriyal/kloroplastik formlar için
20-30 kDa Hsp20 İnsan HSPB genleri. Hsp27 , HSPB6 veya HspB1 dahil memelilerde on bir üye refakatçiler
40 kDa DNAJ Hsp40 (DNAJ*; insanlarda üç alt aile) Hsp70'in ko-faktörü
60 kDa GroEL, 60kDa antijeni Hsp60 (HSPE) Mitokondri/kloroplasta translasyon sonrası aktarımından sonra protein katlanmasında yer alır; bir şaperonin
70 kDa DNAK İnsan HSPA genleri. Hsp71 ( HSPA8 ), Hsp72 ( HSPA1A ), Grp78 ( BiP , HSPA5) içerir; Hsx70 ( HSPA1B ) yalnızca primatlarda bulunur.

Hsp110 genleri bu süper aileden türetilmiştir ve HSPH1'den 4'e kadar kodlanmıştır.

Protein katlanması ve açılması. Isı stresine maruz kaldığında hücreye termotoleransa sağlar ve karşı korur H2O2 . Ayrıca mitokondri/kloroplasta translasyon sonrası aktarım sırasında protein katlanmasını önler. Hsp110, aşırı sıcaklık toleransı sağlar.
90 kDa HtpG, C62.5 İnsan HSPC genleri. Hsp90, Grp94 ( HSPC4 ) içerir Steroid reseptörlerinin ve transkripsiyon faktörlerinin bakımı
100 kDa ClpB, ClpA, ClpX Hsp104 ( CLPB ) Çözünmeyen protein agregatlarının açılması; DnaK/Hsp70'in ko-faktörü

Her ailenin en önemli üyeleri burada tablo halinde verilmiş olsa da, bazı türler listelenmeyen ek şaperonlar, yardımcı şaperonlar ve ısı şoku proteinleri ifade edebilir . Ek olarak, bu proteinlerin birçoğunun birden fazla ek varyantı (örneğin Hsp90a ve Hsp90β) veya isimlendirme çatışmaları (Hsp72'ye bazen Hsp70 olarak adlandırılır) sahip olabilir.

Ayrıca bakınız

Referanslar

Dış bağlantılar